20世紀的科學怪傑：鮑林(43)

四三

　　在三年時間裡，韋弗和鮑林從贊助者和受贊助者發展成了同謀和朋友。

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　　資金來源穩定之後，鮑林就可以自由地嘗試用別的方法來研究血紅蛋白，並滿足一下自己在別的領域的興趣。1935年，他和自己以前的一位學生，現在的博士後布萊特·威爾遜在經過三年的努力之後，將鮑林波動力學的備課筆記編成了一本教材：《量子力學入門及在化學上的應用》。儘管在出版後頭幾年的銷量並不是非常可觀的——量子力學還沒有被化學家們接受為必修課程——這本書將具有深遠的影響。在30年時間裡，這本教材一版再版，使一代又一代的學生瞭解了新物理學的重要性。

　　同樣在1935年，鮑林在突發的靈感驅動下發表了一篇關於「不規則排列」問題的論文——這一關於水分子的理論解釋了冰在絕對零度時的餘摘問題。這是一項純理論的研究，可以追溯到他跟隨托爾曼學習的日子。30年後，先進的計算機對這些公式進行了徹底的驗算，證明鮑林的理論是正確的。如今這一稱為「質子不規則排列」的理論，按照這一領域的一位學生的說法，「是美國對現代水的晶體學的最大貢獻。」

　　然而這些研究只是一些岔道：血紅蛋白才是目的地。

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　　鮑林開始發現，生物學幾乎和化學同樣有趣。在1935年夏天的大部分時間裡，鮑林在加州理工學院位於科羅那得馬的海洋生物研究所裡，從帽貝中提取血藍素，一種與血紅蛋白有親緣關係的物質，並和阿爾伯特·泰勒，一位加州理工學院的青年生物學教授成了朋友。泰勒正試圖找出海膽自體不育的機制。這一研究工作進一步激發了鮑林的興趣，為什麼生命能夠識別自己和別人，為什麼分子與自身和別人的反應不同。也許這裡存在著某種化學聯繫。鮑林一直在尋找新的思想，把這個問題也歸人了大腦。

　　鮑林回到帕薩迪納後，想出了研究血紅蛋白的新方法——考察其在磁場中的運動。鮑林的推理過程為，當氧和血紅蛋白中的鐵原子結合時，也許是以一種共價的形式——反應將是特定和相當強烈的——這意味著至少它的一個孤電子將成對，而且其順磁性——具有一個或更多的孤電子的分子的一種特性——將下降。如果他能夠測出順磁性的變化，他就有可能回答氧是如何與血紅蛋白結合的問題。

　　為了進行其他的研究工作，他先前從海耳的私人實驗室裡借過一大塊水冷式磁鐵。1935年秋天，他請查爾斯·科耶爾，一位剛出爐的，精力旺盛、幹勁十足的加州理工學院博士來進行這項工作。他們設計的實驗相當簡單：一個裝有牛血的小玻璃試管被懸掛在磁鐵的兩極中，一頭用一根線栓在一個敏感的天平上。當磁鐵的電源被接通後，順磁性物質將被吸引至一個方向；天平能夠測出磁性變化的程度。

　　在測試了含氧血、缺氧血以及各種控制手段後，他們發現鮑林的預測是正確的：結合的氧失去的孤電子參與了與鐵原子結成的共價鍵。這就邁出了重要的～步，證明氧並非如一些研究者認為的那樣，不分青紅皂白地吸附在鐵原子上。但是鮑林和科耶爾也發現了血紅蛋白分子一些令人驚異的行為。他們的實驗顯示，血紅蛋白中的鐵原子在和氧結合的時候，也發生了根本性的變化，它與卟啉的化學鍵從離子鍵變成了共價鍵。鮑林寫道：「在增加了氧原子後，血紅蛋白分子結構會發生如此極端的變化，令人又驚又喜。如此緊密聯繫在一起的物質的化學鍵類型會如此不同，這種現象至今為止只在血紅蛋白衍生物中發現過。」

　　鮑林和科耶爾在1936年發表的這篇論文進一步提高了鮑林的知名度。他們想出了一種巧妙的辦法來解決一個古老的問題，並表明物理化學家在生物化學領域同樣能夠作出有價值的工作。他逐漸被原先專業領域外的科學家所知曉。他進入了一個新的領域，並很快開始征服它。

　　§毛髮和獸角

　　到現在為止，鮑林的工作都是圍繞分子的血紅素進行的，然而與此同時，鮑林努力思考著分子的其他部分——珠蛋白部分，即蛋白質部分。蛋白質化學還是一個龐大而又支離破碎的領域，鮑林用他慣常的方式開始自學，一面廣泛地閱讀科學文獻，一面尋找著合適的切入點，以便用自己擅長的化學知識來提供深刻的見解。他發現蛋白質是由稱為氨基酸的材料構成的。氨基酸的種類相對較少，20種左右，但都具有關鍵的相同點：每一個氨基酸都具有由三個原子組成的骨架，碳—碳—氮。碳的一頭是羧基的一部分，氮的一頭是氨基的一部分。各種氨基酸唯一的區別在於與中間碳原子相連的支鏈。偉大的德國有機化學家埃米爾·費歇爾在20世紀就證明，氨基酸可以通過頭尾相連，即把羧基和氨基相連而構成較長的鏈，費歇爾把這一共價鍵稱為肽鍵。他將構成的較長的分子稱為多肽。到了30年代，儘管並不是每一個人都認為所有蛋白質都包含多肽鏈，但至少有一部分蛋白質是包含多肽鏈的。

　　鮑林覺得費歇爾的理論很合理，他開始用這個理論去認識蛋白質，將其視作由肽鍵聯結的氨基酸所構成的長鏈。但是如何用這一長鏈的構造來解釋蛋白質的多樣性，如何解釋蛋白質在肌體中令人眼花繚亂的功能呢？所有蛋白質都是由多肽鏈的不同排列構成的呢，還是存在著別的基本結構？

　　和以前一樣，結構仍然是鮑林研究的重點。他相信，蛋白質的構造方式決定了它的活性。然而要發現它們的構造卻幾乎不可能。直接用電子衍射或Ｘ射線晶體衍射難以解決蛋白質複雜的構造問題。例如，瑞典科學家西奧多·斯韋德貝裡剛剛證明，血紅蛋白是一個龐然大物，包含數十萬個原子。其他的蛋白質也差不多大小。

　　不過，仍然有一些實驗室試圖通過Ｘ射線來獲得對蛋白質結構的初步認識。最著名的兩個實驗室都在英國。在利茲，威廉·阿斯特伯裡正在調查羊毛和其他纖維蛋白質，如毛髮、角質、羽毛和肌肉纖維的分子結構。他的研究成果——出乎許多科學家的意外——清楚地顯示出這些蛋白質具有一種規則的重複結構，一種晶體結構。

　　阿斯特伯裡認為，他能夠解釋羊毛為什麼可以被拉長而不會斷裂，為什麼又能縮回到原來的長度。羊毛同獸角、指甲和人的頭髮一樣，統稱為角蛋白。到了30年代初，阿斯特伯裡也確信，角蛋白是由環狀的多肽鏈組成的長鏈。他將其稱為「分子毛線」。他的Ｘ射線照片顯示，當羊毛被拉長時，分子發生了變化。儘管照片很模糊，他難以確定單個原子的位置，但是仍然可以從中推斷出，角蛋白被拉伸時——他稱其為乙型——多肽環被拉長了，而未被拉伸時的形態，或甲型的多肽環則是折疊在一起的。他的測量還表明，折疊發生在兩個方向上，而不是三個方向上——就像在桌面上將甲型中的多肽環折疊成鋸齒形狀。進一步的研究顯示，肌肉纖維具有同樣的基本形狀。

　　這是一項重大的進步，對蛋白質的特性作出了分子上的解釋。

　　阿斯特伯裡認為，也許這些分子的折疊同樣能夠用來解釋肌肉和染色體的收縮。他開始將角蛋白視為「所有蛋白質的祖父」，這一基本結構也許可以解釋所有其他蛋白質的運動。

　　但是，他有些高興得太早了。Ｘ射線衍射還不足以用來解決羊毛角蛋白中多肽鏈的結構，因為每一根鏈中包含上萬個原子。無法精確地瞭解角蛋白的構造，而且將其固定的力量仍然是一個不解之謎。尚無法證明角蛋白是由多肽鏈組成的——阿斯特伯裡的研究工作只是表明有這種可能性。

　　鮑林對阿斯特伯裡的工作進行了仔細的研究。

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　　阿斯特伯裡關注的是角蛋白這類纖維蛋白質，而另一組英國科學家關注的是球蛋白的分子結構。這類蛋白質在體液中會溶解，如血紅蛋白、抗體和酶。這裡主要的問題是獲取良好的晶體。球蛋白並非不能結晶——比如科學家們長期以來就知道，血紅蛋白在乾燥後會結晶——但是在進行Ｘ射線衍射時，它們只能形成一片模糊的圖像。這使一些蛋白質化學家推測，球蛋白沒有內部結構，只不過是氨基酸隨意的聚合，而肌體真正的活性組織——非蛋白質分子，如維生素和荷爾蒙——是自由定位的。

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